Sve α-aminokiseline, osim glicina, sadrže kiralni α-ugljikov atom i mogu se pojaviti kao enantiomeri:

Pokazalo se da gotovo sve prirodne α-aminokiseline imaju istu relativnu konfiguraciju na α-ugljikovom atomu. -Ugljikov atom (-)-serina je konvencionalno dodijeljen L-konfiguracija i -ugljikov atom (+)-serina - D-konfiguracija. Štoviše, ako je Fischerova projekcija aminokiseline napisana tako da se karboksilna skupina nalazi na vrhu, a R na dnu, tada L-aminokiseline, amino skupina će biti s lijeve strane, i D- aminokiseline - desno. Fischerova shema za određivanje konfiguracije aminokiselina primjenjuje se na sve α-aminokiseline koje imaju kiralni α-ugljikov atom.

Iz slike je jasno da L-aminokiselina može biti desnorotatorna (+) ili lijevorotatorna (-) ovisno o prirodi radikala. Velika većina aminokiselina koje se nalaze u prirodi su L-red. Njihovo enantiomorfi, tj. D-aminokiseline sintetiziraju samo mikroorganizmi i nazivaju se "neprirodne" aminokiseline.

Prema (R,S) nomenklaturi, većina "prirodnih" ili L-aminokiselina ima S konfiguraciju.

L-izoleucin i L-treonin, od kojih svaki sadrži dva kiralna centra po molekuli, mogu biti bilo koji član para dijastereomera ovisno o konfiguraciji na -ugljikovom atomu. Ispravne apsolutne konfiguracije ovih aminokiselina dane su u nastavku.

KISELINSKO-BAZNA SVOJSTVA AMINOKISELINA

Aminokiseline su amfoterne tvari koje mogu postojati u obliku kationa ili aniona. Ovo svojstvo se objašnjava prisutnošću i kiselih ( -ZDRAVLJE), i glavni ( -NH 2 ) skupine u istoj molekuli. U vrlo kiselim otopinama N.H. 2 Kiselinska skupina se protonira i kiselina postaje kation. U jako alkalnim otopinama karboksilna skupina aminokiseline se deprotonira i kiselina se pretvara u anion.

U čvrstom stanju aminokiseline postoje u obliku zwitterions (bipolarni ioni, unutarnje soli). U zwitterionima, proton se prenosi s karboksilne skupine na amino skupinu:

Ako stavite aminokiselinu u vodljivi medij i tamo spustite par elektroda, tada će u kiselim otopinama aminokiselina migrirati na katodu, au alkalnim otopinama - na anodu. Pri određenoj pH vrijednosti karakterističnoj za određenu aminokiselinu, ona se neće pomaknuti niti prema anodi niti prema katodi, budući da je svaka molekula u obliku zwitteriona (nosi i pozitivan i negativan naboj). Ova pH vrijednost se naziva izoelektrična točka(pI) date aminokiseline.

REAKCIJE AMINOKISELINA

Većina reakcija kojima se aminokiseline podvrgavaju u laboratoriju ( in vitro), karakterističan za sve amine ili karboksilne kiseline.

1. stvaranje amida na karboksilnoj skupini. Kada karbonilna skupina aminokiseline reagira s amino skupinom amina, paralelno se odvija reakcija polikondenzacije aminokiseline, što dovodi do stvaranja amida. Kako bi se spriječila polimerizacija, amino skupina kiseline je blokirana tako da reagira samo amino skupina amina. U tu svrhu koristi se karbobenzoksiklorid (karbobenziloksiklorid, benzil kloroformat). trlja-butoksikarboksazid, itd. Za reakciju s aminom, karboksilna skupina se aktivira tretiranjem s etil kloroformatom. Zaštitna grupa zatim uklonjen katalitičkom hidrogenolizom ili djelovanjem hladne otopine bromovodika u octenoj kiselini.

2. stvaranje amida na amino skupini. Kada se amino skupina aminokiseline acilira, nastaje amid.

Reakcija se bolje odvija u bazičnom mediju, jer se time osigurava visoka koncentracija slobodnog amina.

3. stvaranje estera. Karboksilna skupina aminokiseline lako se esterificira uobičajenim metodama. Na primjer, metilni esteri se pripremaju propuštanjem suhog plinovitog klorovodika kroz otopinu aminokiseline u metanolu:

Aminokiseline su sposobne za polikondenzaciju, što rezultira stvaranjem poliamida. Poliamidi koji se sastoje od -aminokiselina nazivaju se peptidi ili polipeptidi . Amidna veza u takvim polimerima naziva se peptid komunikacija. Polipeptidi s molekulskom težinom od najmanje 5000 nazivaju se bjelančevine . Proteini sadrže oko 25 različitih aminokiselina. Kada se određeni protein hidrolizira, sve te aminokiseline ili neke od njih mogu nastati u određenim omjerima karakterističnim za pojedini protein.

Jedinstveni slijed aminokiselinskih ostataka u lancu svojstven određenom proteinu naziva se primarna struktura proteina . Značajke uvijanja lanaca proteinskih molekula (međusobni raspored fragmenata u prostoru) nazivaju se sekundarna struktura proteina . Polipeptidni lanci proteina mogu se međusobno povezati tvoreći amidne, disulfidne, vodikove i druge veze zahvaljujući bočnim lancima aminokiselina. Kao rezultat, spirala se uvija u loptu. Ova strukturna značajka se zove tercijarna struktura proteina . Da bi pokazali biološku aktivnost, neki proteini prvo moraju formirati makrokompleks ( oligoprotein), koji se sastoji od nekoliko kompletnih proteinskih podjedinica. Kvartarna struktura određuje stupanj asocijacije takvih monomera u biološki aktivnom materijalu.

Proteini se dijele u dvije velike skupine – fibrilarni (omjer duljine molekule i širine je veći od 10) i kuglasti (omjer manji od 10). Fibrilarni proteini uključuju kolagena , najzastupljeniji protein kod kralješnjaka; čini gotovo 50% suhe težine hrskavice i oko 30% čvrste tvari kosti. U većini regulacijskih sustava biljaka i životinja katalizu provode globularni proteini, tzv enzima .

Kemijska svojstva a-aminokiselina određena su, u najopćenitijem slučaju, prisutnošću karboksilnih i aminskih skupina na istom ugljikovom atomu. Specifičnost sporednih funkcionalnih skupina aminokiselina uvjetuje razlike u njihovoj reaktivnosti i individualnost svake aminokiseline. U molekulama polipeptida i proteina do izražaja dolaze svojstva sporednih funkcionalnih skupina, tj. nakon što aminska i karboksilna skupina obave svoj posao – tvore poliamidni lanac.

Dakle, kemijska svojstva samog aminokiselinskog fragmenta dijele se na reakcije amina, reakcije karboksilnih kiselina i svojstva zbog njihovog međusobnog utjecaja.

Karboksilna skupina se očituje u reakcijama s alkalijama - tvoreći karboksilate, s alkoholima - tvoreći estere, s amonijakom i aminima - tvoreći kiselinske amide, a-aminokiseline se prilično lako dekarboksiliraju zagrijavanjem i pod djelovanjem enzima (Shema 4.2.1) .

Ova reakcija ima važno fiziološko značenje, budući da njezina provedba in vivo dovodi do stvaranja odgovarajućih biogenih amina koji obavljaju niz specifičnih funkcija u živim organizmima. Kada se histidin dekarboksilira, nastaje histamin koji ima hormonski učinak. U ljudskom tijelu je vezan, oslobađa se tijekom upalnih i alergijskih reakcija, anafilaktičkog šoka, uzrokuje širenje kapilara, kontrakciju glatkih mišića, naglo povećava lučenje klorovodične kiseline u želucu.

Također, reakcijom dekarboksilacije, zajedno s reakcijom hidroksilacije aromatskog prstena, iz triptofana nastaje još jedan biogeni amin, serotonin. Kod čovjeka se nalazi u crijevnim stanicama u trombocitima, u otrovima crijeva, mekušaca, člankonožaca i vodozemaca, a ima ga i u biljkama (banane, kava, pasji trn). Serotonin obavlja posredničke funkcije u središnjem i perifernom živčanom sustavu, utječe na tonus krvnih žila, povećava otpornost kapilara i povećava broj trombocita u krvi (Dijagram 4.2.2).

Amino skupina aminokiselina očituje se u reakcijama s kiselinama, tvoreći amonijeve soli, te se acilira

Shema 4.2.1

Shema 4.2.2

i alkilira u reakciji s kiselim halogenidima i alkilhalogenidima, s aldehidima stvara Schiffove baze, a s dušikastom kiselinom, poput običnih primarnih amina, tvori odgovarajuće hidroksi derivate, u ovom slučaju hidroksi kiseline (Shema 4.2.3).

Shema 4.2.3

Istodobno sudjelovanje amino skupine i karboksilne funkcije u kemijskim reakcijama vrlo je raznoliko. a-aminokiseline tvore komplekse s ionima mnogih dvovalentnih metala - ti kompleksi su izgrađeni uz sudjelovanje dvije molekule aminokiselina po metalnom ionu, dok metal tvori dvije vrste veza s ligandima: karboksilna skupina daje ionsku vezu s metalom , a amino skupina sudjeluje sa svojim usamljenim elektronskim parom, koordinirajući se sa slobodnim orbitalama metala (donorsko-akceptorska veza), dajući takozvane kelatne komplekse (Shema 4.2.4, metali su raspoređeni u nizu prema stabilnosti kompleksi).

Budući da molekula aminokiseline sadrži i kiselinsku i bazičnu funkciju, interakcija između njih je svakako neizbježna - dovodi do stvaranja unutarnje soli (zwitterion). Budući da je to sol slabe kiseline i slabe baze, lako će hidrolizirati u vodenoj otopini, tj. sustav je ravnotežan. U kristalnom stanju aminokiseline imaju čisto zwitterionsku strukturu, otuda visoke koncentracije ovih tvari (Shema 4.2.5).

Shema 4.2.4

Shema 4.2.5

Ninhidrinska reakcija je od velike važnosti za detekciju aminokiselina u njihovoj kvalitativnoj i kvantitativnoj analizi. Većina aminokiselina reagira s ninhidrinom, oslobađajući odgovarajući aldehid, a otopina postaje intenzivno plavoljubičasta (nm); narančaste otopine (nm) daju samo prolin i hidroksiprolin. Reakcijska shema je prilično složena i njezini međustupnjevi nisu posve jasni; obojeni produkt reakcije naziva se "Ruemannova ljubičasta" (Shema 4.2.6).

Diketopiperazini nastaju zagrijavanjem slobodnih aminokiselina ili još bolje zagrijavanjem njihovih estera.

Shema 4.2.6

Reakcijski produkt može se odrediti svojom strukturom - kao derivat pirazinskog heterocikla, i reakcijskom shemom - kao ciklički dvostruki amid, budući da nastaje interakcijom amino skupina s karboksilnim funkcijama prema shemi nukleofilne supstitucije ( Shema 4.2.7).

Formiranje poliamida α-aminokiselina je varijacija gore opisane reakcije za formiranje dikepiperazina, i to

Shema 4.2.7

Shema 4.2.8

raznolikost za koju je priroda vjerojatno stvorila ovu klasu spojeva. Suština reakcije je nukleofilni napad aminske skupine jedne α-aminokiseline na karboksilnu skupinu druge α-aminokiseline, dok aminska skupina druge aminokiseline sekvencijalno napada karboksilnu skupinu treće aminokiseline. itd. (dijagram 4.2.8).

Rezultat reakcije je poliamid ili (nazvan u vezi s kemijom proteina i spojeva sličnih proteinima) polipeptid. Prema tome, -CO-NH- fragment se naziva peptidna jedinica ili peptidna veza.

Aminokiseline su organski spojevi koji sadrže funkcionalne skupine u molekuli: amino i karboksil.

Nomenklatura aminokiselina. Prema sustavnoj nomenklaturi nazivi aminokiselina tvore se od naziva odgovarajućih karboksilnih kiselina i dodatka riječi "amino". Položaj amino skupine označen je brojevima. Brojanje se provodi od ugljika karboksilne skupine.

Izomerija aminokiselina. Njihova strukturna izomerija određena je položajem amino skupine i strukturom ugljikovog radikala. Ovisno o položaju NH 2 skupine razlikuju se -, - i -aminokiseline.

Proteinske molekule građene su od α-aminokiselina.

Karakterizira ih i izomerija funkcionalne skupine (esteri aminokiselina ili amidi hidroksikiselina mogu biti međurazredni izomeri aminokiselina). Na primjer, za 2-aminopropansku kiselinu CH3 – CH(NH) 2 – COOH mogući su sljedeći izomeri

Fizikalna svojstva α-aminokiselina

Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari, nehlapljive (nizak tlak zasićene pare), tale se uz raspadanje na visokim temperaturama. Većina ih je visoko topljiva u vodi i slabo topljiva u organskim otapalima.

Vodene otopine monobazičnih aminokiselina imaju neutralnu reakciju. -Aminokiseline se mogu smatrati unutarnjim solima (bipolarni ioni): + NH 3  CH 2  COO  . U kiseloj sredini ponašaju se kao kationi, u alkalnoj sredini ponašaju se kao anioni. Aminokiseline su amfoterni spojevi koji pokazuju i kisela i bazična svojstva.

Metode dobivanja α-aminokiselina

1. Djelovanje amonijaka na soli kloriranih kiselina.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH2COOH

2. Djelovanje amonijaka i cijanovodične kiseline na aldehide.

3. Hidrolizom proteina nastaje 25 različitih aminokiselina. Razdvojiti ih nije baš lak zadatak.

Metode dobivanja -aminokiselina

1. Adicija amonijaka na nezasićene karboksilne kiseline.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sinteza na bazi dibazične malonske kiseline.

Kemijska svojstva aminokiselina

1. Reakcije na karboksilnoj skupini.

1.1. Stvaranje etera djelovanjem alkohola.

2. Reakcije na amino skupini.

2.1. Interakcija s mineralnim kiselinama.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interakcija s nitratnom kiselinom.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N2 + H2O

3. Pretvorba aminokiselina pri zagrijavanju.

3.1.-aminokiseline tvore cikličke amide.

3.2.-aminokiseline uklanjaju amino skupinu i vodikov atom y-ugljikovog atoma.

Pojedinačni predstavnici

Glicin NH 2 CH 2 COOH (glikokol). Jedna od najčešćih aminokiselina koje se nalaze u proteinima. U normalnim uvjetima - bezbojni kristali s Tm = 232236S. Lako topljiv u vodi, netopljiv u apsolutnom alkoholu i eteru. Vodikov indeks vodene otopine6,8; pK a = 1,510  10; rK v = 1,710  12.

α-alanin – aminopropionska kiselina

Široko rasprostranjen u prirodi. Nalazi se slobodan u krvnoj plazmi i u većini proteina. T pl = 295296S, dobro topljiv u vodi, slabo topljiv u etanolu, netopljiv u eteru. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alanin NH 2 CH 2 CH 2 COOH – mali kristali s temperaturom taljenja = 200°C, dobro topljiv u vodi, slabo u etanolu, netopljiv u eteru i acetonu. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; odsutan u proteinima.

Kompleksi. Ovaj izraz se koristi za imenovanje niza α-aminokiselina koje sadrže dvije ili tri karboksilne skupine. Najjednostavniji:

N Najčešći komplekson je etilendiamintetraoctena kiselina.

Njegova dinatrijeva sol, Trilon B, izuzetno je široko korištena u analitičkoj kemiji.

Veze između ostataka α-aminokiselina nazivaju se peptidne veze, a sami nastali spojevi nazivaju se peptidi.

Dva α-aminokiselinska ostatka tvore dipeptid, tri - tripeptid. Mnogi ostaci tvore polipeptide. Polipeptidi su, poput aminokiselina, amfoterni; svaki ima svoju izoelektričnu točku. Proteini su polipeptidi.

DEFINICIJA

Aminokiseline- to su složeni organski spojevi koji u svojoj molekuli istovremeno sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu.

Aminokiseline su kristalne krutine karakterizirane visokim talištem i raspadaju se zagrijavanjem. Dobro se otapaju u vodi. Ta se svojstva objašnjavaju mogućnošću postojanja aminokiselina u obliku unutarnjih soli (slika 1).

Riža. 1. Unutarnja sol aminooctene kiseline.

Dobivanje aminokiselina

Polazni spojevi za proizvodnju aminokiselina često su karboksilne kiseline, u čiju se molekulu uvodi amino skupina. Na primjer, njihovo dobivanje iz halogeniranih kiselina

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Osim toga, aldehidi (1), nezasićene kiseline (2) i nitro spojevi (3) mogu poslužiti kao polazni materijali za proizvodnju aminokiselina:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3-C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH2=CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] → H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Kemijska svojstva aminokiselina

Aminokiseline, kao heterofunkcionalni spojevi, stupaju u većinu reakcija karakterističnih za karboksilne kiseline i amine. Prisutnost dviju različitih funkcionalnih skupina u molekulama aminokiselina dovodi do pojave niza specifičnih svojstava.

Aminokiseline su amfoterni spojevi. Reagiraju i s kiselinama i s bazama:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Vodene otopine aminokiselina imaju neutralnu, alkalnu i kiselu okolinu ovisno o broju funkcionalnih skupina. Na primjer, glutaminska kiselina tvori kiselu otopinu, budući da sadrži dvije karboksilne skupine i jednu amino skupinu, a lizin tvori alkalnu otopinu, jer sadrži jednu karboksilnu skupinu i dvije amino skupine.

Dvije molekule aminokiselina mogu djelovati jedna s drugom. U tom slučaju molekula vode se odvaja i nastaje produkt u kojem su fragmenti molekule međusobno povezani peptidnom vezom (-CO-NH-). Na primjer:

Rezultirajući spoj naziva se dipeptid. Tvari sastavljene od mnogih aminokiselinskih ostataka nazivaju se polipeptidi. Peptidi se hidroliziraju kiselinama i bazama.

Primjena aminokiselina

Aminokiseline potrebne za izgradnju tijela i ljudi i životinje dobivaju iz bjelančevina iz hrane.

γ-aminomaslačna kiselina koristi se u medicini (aminalon/gamalon) za duševne bolesti; Na njegovoj osnovi stvoren je cijeli niz nootropnih lijekova, tj. utjecaj na procese mišljenja.

ε-Aminokaproinska kiselina se također koristi u medicini (hemostatik), a osim toga je veliki industrijski proizvod koji se koristi za proizvodnju sintetskog poliamidnog vlakna - najlona.

Antranilna kiselina se koristi za sintezu bojila, kao što je indigo plavo, a također je uključena u biosintezu heterocikličkih spojeva.

Primjeri rješavanja problema

PRIMJER 1

PRIMJER 2

Aminokiseline su organski amfoterni spojevi. Sadrže dvije funkcionalne skupine suprotne prirode u molekuli: amino skupinu s bazičnim svojstvima i karboksilnu skupinu s kiselim svojstvima. Aminokiseline reagiraju i s kiselinama i s bazama:

H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Kada se aminokiseline otope u vodi, karboksilna skupina uklanja vodikov ion, koji se može vezati za amino skupinu. U ovom slučaju nastaje unutarnja sol, čija je molekula bipolarni ion:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Acidobazne transformacije aminokiselina u različitim sredinama mogu se prikazati sljedećim općim dijagramom:

Vodene otopine aminokiselina imaju neutralnu, alkalnu ili kiselu okolinu ovisno o broju funkcionalnih skupina. Tako glutaminska kiselina stvara kiselu otopinu (dvije -COOH skupine, jedna -NH 2), lizin stvara alkalnu otopinu (jedna -COOH skupina, dvije -NH 2).

Poput primarnih amina, aminokiseline reagiraju s dušikastom kiselinom, pri čemu se amino skupina pretvara u hidrokso skupinu, a aminokiselina u hidroksi kiselinu:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Mjerenje volumena oslobođenog dušika omogućuje nam određivanje količine aminokiselina ( Van Slyke metoda).

Aminokiseline mogu reagirati s alkoholima u prisutnosti plina klorovodika, pretvarajući se u ester (točnije, hidrokloridnu sol estera):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Esteri aminokiselina nemaju bipolarnu strukturu i hlapljivi su spojevi.

Najvažnije svojstvo aminokiselina je njihova sposobnost kondenzacije u obliku peptida.

Kvalitativne reakcije.

1) Sve aminokiseline se oksidiraju ninhidrinom

uz stvaranje produkata obojenih plavoljubičasto. Iminokiselina prolin daje žutu boju s ninhidrinom. Ova se reakcija može koristiti za kvantificiranje aminokiselina spektrofotometrijom.

2) Kada se aromatske aminokiseline zagrijavaju s koncentriranom dušičnom kiselinom, dolazi do nitriranja benzenskog prstena i stvaranja žuto obojenih spojeva. Ova reakcija se zove ksantoprotein(od grčkog xanthos - žuto).